Sigma-1分子在遗传性上和人类机体中的任何其它蛋白没有关联，其实阿片样受体家族的“养子”，其更喜欢作为结合真正阿片样受体的镜像版本药物，在过去10年里，Sigma-1和神经变性疾病、成瘾症及疼痛疾病直接相关，然而科学家们几乎并不清楚Sigma-1的具体作用机制。

近日，一项刊登于国际著名杂志Nature上的研究报告中，来自哈佛医学院的研究人员通过研究解析了成功解析了Sigma-1的原子结 构，从而为更清楚地解释该分子的奥秘，以及以其作为药物开发靶点提供思路和基础。研究者Andrew Kruse教授说道，我们都知道该受体分子非常重要，其在进化上具有较高的保守性，而且参与人类疾病的发生，如今解析了该受体分子的原子结构，不仅可以帮 助解释其拥有的古老药理学特性，还可以帮助科学家们涉及更多前瞻性试验来揭示Sigma-1如何在基础水平上发挥作用以及其潜在的临床应用价值。

早在40年前科学家们就发现了Sigma-1分子，本文研究中研究人员利用了一种名为脂质立方相晶体学技术对该分子进行了研究，当 Sigma-1分子嵌入到模拟自然环境的膜中时该技术就可以对其进行结晶，同时该技术也可以研究G蛋白偶联受体。如今研究者已经捕获到了Sigma-1受 体分子的结构，随后他们就可以深入研究来揭示该受体分子如何同多种其它分子进行结合，研究者非常感兴趣揭示Sigma-1分子如何在机体中扮演多种角色发 挥相应的作用，通常该受体分子会同多种药物的结合，比如安定药氟哌啶醇和镇咳剂右美沙芬。

研究者表示，Sigma-1分子有相当一部分无区别性的结合口袋结构，对Sigma-1结构的深入剖析就可以帮助解释为何Sigma-1 发生单一突变会促进细胞中受体的聚集，同时还会引发青少年发生罕见的肌萎缩侧索硬化，单一突变的发生会失去单一的负电荷，从而干扰受体中氢键的结合;通常 我们并不会期望看到单一改变引发的功能整体缺失，但实际上这会引发整个分子稳定性的失衡以及严重疾病的发生。